Revision 1

#9765Store at -20C

1 个试剂盒

(8 x 20 microliters)

Cell Signaling Technology

Orders: 877-616-CELL (2355) [email protected]

Support: 877-678-TECH (8324)

Web: [email protected] cellsignal.com

3 Trask LaneDanversMassachusetts01923USA
仅供研究使用。不得用于诊断流程。
产品包括 产品货号 数量 Mol. Wt Isotype/Source
Phospho-Caveolin-1 (Tyr14) Antibody 3251 20 µl 23、25 kDa 兔 
Caveolin-1 (D46G3) XP® Rabbit mAb 3267 20 µl 21、24 kDa Rabbit IgG
Clathrin Heavy Chain (D3C6) XP® Rabbit mAb 4796 20 µl 190 kDa Rabbit IgG
APPL1 (D83H4) XP® Rabbit mAb 3858 20 µl 82 kDa Rabbit IgG
EEA1 (C45B10) Rabbit mAb 3288 20 µl 170 kDa Rabbit IgG
Syntaxin 6 (C34B2) Rabbit mAb 2869 20 µl 32 kDa Rabbit IgG
Rab5A (E6N8S) Mouse mAb 46449 20 µl 25 kDa Mouse IgG1
GOPC (D10A12) Rabbit mAb 8576 20 µl 59 kDa Rabbit IgG
Anti-rabbit IgG, HRP-linked Antibody 7074 100 µl 山羊 
Anti-mouse IgG, HRP-linked Antibody 7076 100 µl 马 

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描述

Vesicle Trafficking Antibody Sampler kit 是分析参与胞内转运货物蛋白的蛋白质的一种高性价比方式。该试剂盒包含的一抗和二抗足以进行 2 次蛋白质印迹分析。

保存

保存在 10 mM sodium HEPES (pH 7.5)、150 mM NaCl、100 µg/ml BSA、50% 甘油和低于 0.02% 的叠氮化钠中。-20℃ 保存。切勿分装抗体。

背景

囊泡运输是一个不可或缺的细胞过程,参与的相关蛋白还在其他信号转导通路中发挥主要作用。小窝蛋白与许多生物功能有关,包括囊泡运输、胆固醇平衡、细胞黏附、凋亡,同时还与神经退行性疾病有关 (1)。小窝蛋白被认为可作为融合信号转导的支架蛋白。小窝蛋白在 Tyr14 位点的磷酸化对小窝蛋白结合包含 SH2 或 PTB 结构域的接头蛋白非常重要,如 GRB7 (2-4)。

包被网格蛋白的囊泡在内吞后和多条囊泡运输通路期间提供胞内蛋白转运。囊泡在细胞膜上的特异区域形成,并且网格蛋白与相关蛋白结合形成网格蛋白包被小凹。这些细胞膜相关的小凹内陷,内化蛋白质形成细胞内的网格蛋白包被囊泡 (5,6)。网格蛋白在这些囊泡中大量存在,并以三脚蛋白复合体的基本组装形式存在。每个网格蛋白三脚蛋白复合体由三个网格蛋白重链和三个网格蛋白轻链组成。网格蛋白重链蛋白由许多能结合其他囊泡蛋白的功能性结构域组成 (6)。

APPL1 多结构域接头蛋白是 BAR 结构域蛋白家族的一员,参与多个信号转导通路中的膜转运 (7)。

EEA1 是一种早期内体标记物,也是一种对早期内体膜融合和转运非常重要的 Rab5 效应蛋白 (8,9)。Syntaxin 6 是一个广泛表达的 SNARE 蛋白 S25C 家族成员 (10,11)。Syntaxin 6 蛋白定位于转运高尔基体和内涵体内,通过参与多种 SNARE 蛋白活动调节膜转运 (12-14)。它在氨基末端区域有两个卷曲螺旋结构域(CC1 和 CC2),在羧基末端区域有一个 PDZ 结构域 (15)。CC2 结构域及其邻近的连接物区域介导 GOPC 与高尔基蛋白 golgin-160 和 Q-SNARE 突触融合蛋白 6 的结合 (15,16)。 GOPC 的 PDZ 结构域与靶标蛋白的羧基末端相互作用以介导靶标蛋白囊泡运输和表面表达 (17-20)。

Rab5 是小 Rab GTP 酶 Ras 超家族的一员。Rab5 位于质膜和早期内体,可在早期内吞期间作为一种囊泡运输的关键调节蛋白 (21)。

  1. Smart, E.J. et al. (1999) Mol Cell Biol 19, 7289-304.
  2. Nomura, R. and Fujimoto, T. (1999) Mol Biol Cell 10, 975-86.
  3. Volonté, D. et al. (2001) J Biol Chem 276, 8094-103.
  4. Lee, H. et al. (2000) Mol Endocrinol 14, 1750-75.
  5. Rodriguez-Boulan, E. et al. (2005) Nat Rev Mol Cell Biol 6, 233-47.
  6. Mousavi, S.A. et al. (2004) Biochem J 377, 1-16.
  7. Habermann, B. (2004) EMBO Rep 5, 250-5.
  8. Mu, F.T. et al. (1995) J Biol Chem 270, 13503-11.
  9. Christoforidis, S. et al. (1999) Nature 397, 621-5.
  10. Bock, J.B. et al. (2001) Nature 409, 839-41.
  11. Bock, J.B. et al. (1996) J Biol Chem 271, 17961-5.
  12. Wendler, F. and Tooze, S. (2001) Traffic 2, 606-11.
  13. Bock, J.B. et al. (1997) Mol Biol Cell 8, 1261-71.
  14. Mallard, F. et al. (2002) J Cell Biol 156, 653-64.
  15. Charest, A. et al. (2001) J Biol Chem 276, 29456-65.
  16. Hicks, S.W. and Machamer, C.E. (2005) J Biol Chem 280, 28944-51.
  17. Cheng, J. et al. (2002) J Biol Chem 277, 3520-9.
  18. He, J. et al. (2004) J Biol Chem 279, 50190-6.
  19. Wente, W. et al. (2005) J Biol Chem 280, 32419-25.
  20. Ito, H. et al. (2006) Biochem J 397, 389-98.
  21. Zerial, M. and McBride, H. (2001) Nat Rev Mol Cell Biol 2, 107-17.

背景参考

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