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使用前请先煮沸 3 分钟。每条泳道上样 15 µl 的磷酸化和非磷酸化 EGF 受体对照细胞提取物。
表皮生长因子 (EGF) 受体是一种 HER/ErbB 蛋白家族的跨膜酪氨酸激酶。配体结合后，会导致受体二聚化、自磷酸化、下游信号转导激活、内化以及溶酶体降解 (1,2)。激酶结构域中 EGF 受体 (EGFR) 在 Tyr845 的磷酸化具有稳定激活环、维持酶激活状态以及为底物蛋白提供结合表面的作用 (3,4)。c-Src 与 EGFR 在 Tyr845 的磷酸化有关 (5)。PLCγ 的 SH2 结构域在磷酸化的 Tyr992 位点结合，从而激活 PLCγ 介导的下游信号转导 (6)。EGFR 在 Tyr1045 的磷酸化为接头蛋白 c-Cbl 提供了一个主要锚定位点，以便让 EGFR 在激活后进行受体泛素化和降解 (7,8) GRB2 接头蛋白在磷酸化-Tyr1068 位点与激活的 EGFR 相结合 (9)。一对磷酸化的 EGFR 残基（Tyr1148 和 Tyr1173）为 Shc 支架蛋白提供了一个锚定位点，两个位点都参与了 MAP 激酶信号转导的激活 (2)。EGFR 在特定丝氨酸和苏氨酸残基上的磷酸化会降低 EGFR激酶活性。EGFR 羧基末端残基 Ser1046 和 Ser1047 被 CaM 激酶 II 磷酸化，其中任何一个丝氨酸突变都会导致 EGFR 酪氨酸自磷酸化上调 (10)。
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