反应性 | H M R |
灵敏度 | 内源性 |
MW (kDa) | 62 |
来源/同种型 | 兔 IgG |
产品信息
人, 小鼠, 大鼠
仓鼠 , 猴, 牛 , 猪 , 马
使用与人 c-Fos 蛋白的 Ser32 周围残基相对应的合成磷酸肽,对动物进行免疫接种来产生单克隆抗体。
胞核癌基因 Fos 家族包括 c-Fos、FosB、Fos-相关抗原 1 (FRA1) 和 Fos-相关抗原 2 (FRA2) (1)。虽然大部分 Fos 蛋白作为单一亚型存在,但是 FosB 蛋白作为两种亚型存在:全长 FosB 和缩短形式 FosB2 (δ FosB),后者缺乏羧基端的 101 个氨基酸 (1-3)。Fos 蛋白的表达可由各种胞外刺激快速且瞬间诱导,这些刺激包括生长因子、细胞因子、神经递质、多肽激素和应激反应。Fos 蛋白与 Jun 蛋白(c-Jun、JunB 和 JunD)二聚化以形成激活蛋白-1 (AP-1),一种与 TRE/AP-1 元件结合并激活转录的转录因子。Fos 蛋白和 Jun 蛋白包含可介导二聚化的亮氨酸拉链基序和一个与 DNA 结合的毗邻碱性结构域。各种 Fos/Jun 异二聚体在反式激活 AP-1 依赖性基因方面的能力不同。Erk 激酶引起的 Fos 蛋白磷酸化对胞外刺激应答后,除了表达增加外,还可能会进一步增强转录活性 (4-6)。Erk5 引起的 c-Fos 在 Ser32 和 Thr232 的磷酸化增强了蛋白质稳定性及核定位 (5)。Erk1/2 引起的 FRA1 在 Ser252 和 Ser265 的磷酸化增强了蛋白质稳定性并导致 FRA1 在癌细胞中过量表达 (6)。生长因子刺激后,FosB 和 c-Fos 的表达在静息成纤维细胞中立即开始,但是持续时间很短,蛋白水平在几小时后便消失了 (7)。FRA1 和 FRA2 表达持续的时间更长,并且可以在非同步生长的细胞中检测到它的相对水平 (8)。去调控的 c-Fos、FosB 和 FRA2 表达可能导致肿瘤性细胞转化;但 δ FosB 不能转化细胞 (2,3)。
探索与本品相关的通路。
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